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摘要
蛋白激酶Ｃ是一系列丝氨酸／苏氨酸蛋白激酶家族，已发现了至少十二种同功酶。在静止细胞中，它主要以非活化形式存在于胞浆中，由受体－Ｇ蛋白耦联的ＰＬＣβ激活便裂细胞膜上的磷脂而释放ＤＡＧ；与ＰＫＣ的结合引起了ＰＫＣ的别构激活；而通过其它信号途径激活的ＰＬＤ水解胞膜的磷脂酰胆碱（ＰＣ）产生的磷脂酸经磷脂酸酯酶产生的ＤＡＧ可能是ＰＫＣ持续激活的必要条件。在体外实验中，ＰＫＣ的持续激活是一些细胞分化所必须的。蛋白激酶Ｃ的激活首先引起了它转位到膜，有时转位到核，并在转位后继续保持磷酸化活性，同时对它的下游底物进行磷酸化导致它们的活化。ＰＫＣ可活化ＲａｆＳｅｒ／Ｔｈｒ蛋白激酶及ＮＦ－ｋＢ，介导细胞对外界的反应...
- 出版日期1996
- 单位中国科学院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所
