脱盐、超滤处理卵白蛋白源ACE抑制肽及其理化性质的研究

作者：程缘; 赵英; 迟玉杰; 孙波; 王俊彤

来源：现代食品科技, 2015, 31(10): 203-209.

DOI：10.13982/j.mfst.1673-9078.2015.10.034

• 卵白蛋白
• ACE抑制肽
• 脱盐
• 超滤

卵白蛋白是蛋清中的主要蛋白质,利用卵白蛋白制备ACE抑制肽可为其高值利用提供参考。本文采用离子交换色谱对卵白蛋白的粗酶解物进行脱盐处理,确定了室温25℃、20 m L进样量、8 BV/h的脱盐工艺条件。在上述条件下,酶解物脱盐率达到83.6%,氮回收率和ACE(血管紧张素转换酶)抑制率分别为87.71%和80.31%。再采用截留分子量为10 ku和3 ku的两种超滤膜将脱盐酶解物分离成>10 ku、310 ku和<3 ku三个组分,最佳操作条件:超滤时间40 min、操作压力1.5 bar、温度35℃(10 ku)和30℃(3 ku)。超滤所得三个组分均具有ACE抑制活性,其中分子量<3 ku的超滤物活性最高,该组分与粗酶解物相比较,总巯基和表面巯基含量显著降低(p<0.05),同时表面疏水性显著提高(p<0.05),热稳定性增加。因此,卵白蛋白的粗酶解物经脱盐、超滤处理,可以明显去除其中的盐分,并得到ACE抑制活性较高的分离组分。

• 出版日期2015
• 单位东北农业大学