纳豆激酶的酶学性质研究

作者:李睿; 阮文辉; 熊晓辉
来源:扬州大学学报(农业与生命科学版), 2015, 36(02): 106-110.
DOI:10.16872/j.cnki.1671-4652.2015.02.023

摘要

采用显色底物检测法研究纯化所得的纳豆激酶NKII的酶学性质。结果表明:通过等电聚焦电泳法测得的NKII等电点为8.6,最适反应温度为55℃,45℃以下NKII半衰期在60min以上,热稳定性好。NKII的最适、最稳定pH分别为7.5、8.0。抑制剂研究表明,PMSF能完全抑制NKII活性,Leupeptin、Pepstain部分抑制其活性,Aprotin、EGTA、EDTA不能抑制其活性,NKII属于丝氨酸蛋白酶。

  • 出版日期2015
  • 单位南京工业大学; 江苏第二师范学院; 山西省医药与生命科学研究院; 山西中医药大学; 化学化工学院

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