摘要

通过ε-氨基己酸的解离作用,利用CM Sepharose Fast Flow凝胶过滤层析、Lysine-Sepharose(赖氨酸-琼脂糖凝胶)亲和层析的方法,通过SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳纯度鉴定,从末乳中分离出一种具有纤溶活性的碱性蛋白酶。采用凝胶色谱和等电聚焦法对其分子量和等电点进行测定。结果表明:该蛋白酶为单体蛋白,纯化倍数2.11,分子量为47.0 ku,等电点7.8。纯化后酶的活性可完全被PMSF抑制剂抑制,属于丝氨酸蛋白酶家族。对酪蛋白具有一定的水解能力。