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摘要
目的:高效可溶性表达泛素样特异性蛋白酶1(ULP1)。方法:根据大肠杆菌密码子的偏好性优化合成编码ULP1的基因片段序列,将其克隆到原核表达载体p GEX-6P-1中,转化大肠杆菌BL21(DE3),用0.5 mmol/L IPTG于37℃诱导表达8 h,观察重组蛋白ULP1的表达情况;优化诱导时间及IPTG浓度,并鉴定重组蛋白ULP1的生物学活性。结果:重组蛋白ULP1表达的最佳条件为37℃、0.1 mmol/L的IPTG诱导表达5 h,目的蛋白以可溶性表达为主;Western印迹结果表明,重组蛋白ULP1能够被His单克隆抗体识别,重组蛋白ULP1能够特异性酶切SUMO-GFP。结论:表达了具有生物学活性的SUMO蛋白酶ULP1。
- 出版日期2017
- 单位聊城大学; 河南省农业科学院农业经济与信息研究所; 生命科学学院
