摘要

以乌鳢鱼卵为材料,通过生物化学手段和研究方法,从乌鳢鱼卵匀浆液中分离得到了一种相对分子质量大约为42kDa的蛋白酶抑制剂.该蛋白对胰蛋白酶具有专一性的抑制活性,最低抑制浓度为130μg/mL,对胰蛋白酶的抑制常数为30.3nM.SDS-PAGE电泳检测表明,该抑制剂为不含二硫键的单链蛋白.热稳定性和酸碱稳定性研究表明,该蛋白酶抑制剂在30℃~100℃温度下能保持76%以上的活性,在pH值2~11的酸碱条件下,能保持90%以上的活性.

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