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摘要
本文分离纯化了黑木耳酪氨酸酶,并对酶学性质进行了研究。采用经硫酸铵分级沉淀、Sephadex G-100和DEAE-Sepharose-FF柱层析对粗酶液进行分离纯化,得到电泳纯的黑木耳酪氨酸酶,比活力提高了21.43倍,酶活回收率为27.41%。该酶的酶学性质研究表明:蛋白亚基分子量为12.62ku;最适pH7.0,在中性和碱性条件下稳定;最适温度为40℃,50℃以下温度条件较为稳定;以酪氨酸为底物,米氏常数K m为5.88mmol/L,V max为64.10μmol/min。实验结果表明黑木耳酪氨酸酶具有其它酪氨酸酶相似的酶学特性。
