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摘要
泛素化修饰作为最普遍存在的翻译后修饰形式之一,介导了生物体内蛋白质稳态调控等功能。泛素分子的7个赖氨酸和N端甲硫氨酸可以继续被泛素分子修饰,进而形成8种类型的泛素链。其中,K48和K63泛素链由于丰度高且功能研究相对清楚被称为经典泛素链,而其他6种泛素链被称为非经典泛素链。在非经典泛素链中,K27泛素链是在泛素分子的Lys27 (K27)位点上继续发生泛素化形成的,具有紧密的空间结构。近些年,K27泛素链在固有免疫、蛋白稳态和DNA损伤修复等方面的功能逐渐被报道,但K27泛素链的合成、修剪过程及其下游招募特定蛋白质的分子调控机制还所知甚少。文中结合实验室研究,综述了K27泛素链结构特征、结合方式和生物学功能,为未来K27泛素链结构和生物学功能的深入研究提供参考。
- 出版日期2020
- 单位中国医学科学院; 北京蛋白质组研究中心; 东北大学; 药物研究所; 蛋白质组学国家重点实验室
