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摘要
Les chaperons d'histones sont des joueurs importants dans la dynamique de la chromatine. Ils sont essentiels a l'assemblage et au desassemblage du nucleosome ainsi qu'aux reactions d'echange de variants d'histones qui surviennent lors de transactions de l'ADN. Les mecanismes moleculaires de leur action, qui ne sont pas bien compris, peuvent impliquer des interactions avec differentes proteines partenaires dans le noyau. Afin d'elucider davantage les roles des chaperons d'histones dans le noyau, nous avons realise une recherche proteomique de partenaires nucleaires d'un chaperon d'histone particulier, la proteine Nap1 (nucleosome assembly protein 1). Les proteines reconnues comme partenaires de Nap1 par capture d'immuno-affinite et par buvardage Far Western ont ete identifiees par spectrometrie de masse. Les partenaires identifies sont connus pour participer a un grand nombre de processus nucleaires, notamment la replication, la recombinaison et la reparation de l'ADN, ainsi que la transcription et l'epissage de l'ARN. Le fait d'avoir identifie l'actine nucleaire comme partenaire de Nap1 est d'un interet particulier, compte tenu du role de l'actine dans la regulation de la transcription et l'epissage de l'ARN. Nous proposons un modele qui explique comment l'interaction actine-Nap1 puisse etre impliquee dans l'elongation de la transcription a travers la chromatine. De plus, la connaissance des interactions entre Nap1 et la proteine Hsp70, un autre partenaire identifie, peut aider a comprendre la dynamique du nucleosome autour des sites de reparation de bris simple brin a l'ADN. Ces etudes constituent un point de depart a des recherches futures sur les associations de Nap1 dans les cellules humaines.
- 出版日期2010-12
