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摘要
通过对米曲氨基酰化酶硫酸铵分级沉淀、疏水层析分离、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)实验获得较高纯化倍数和较高活力的酶,并对酶保存稳定性进行研究。经分离纯化实验后,米曲氨基酰化酶的比活力由3.818 U/mg提高到106.738 U/mg,纯化倍数达28倍,活力回收率为22%。保存该酶的最适pH值为6.5～7.0,Co2+对酶有轻微的激活作用,Fe2+和CH3COO-对酶有明显地抑制作用,蛋白水解酶抑制剂1,4-二硫苏糖醇对酶的保存稳定性有较高提升。自制丙酮冻干粉保存稳定性良好,保存半年其酶活力仍能维持原酶活力的80%以上。
