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摘要
本研究通过超滤、Sephedax G200凝胶过滤层析纯化来源于唾液乳杆菌XH4B(GeneBank索引号:JX125456)的α-半乳糖苷酶,并对其酶学性质进行了研究。结果表明,超滤时采用100 kDa的滤膜,分子量大于100 kDa的组分有酶活。利用Sephadex G200进行柱层析洗脱至370~400 min时得到的组分表现出明显的α-半乳糖苷酶活力。SDS-PAGE电泳结果表明,该酶的蛋白质单体分子量为70~80 kDa,未变性的酶蛋白应为多聚体,总分子量大于100 kDa。利用酶比活力计算的结果,相对于粗酶,超滤纯化效率为149.80%,柱层析纯化效率为391.91%。经响应面优化...
- 出版日期2014
- 单位浙江大学
