H5N1亚型禽流感基质蛋白M1基因的原核表达和纯化

作者：储结园; 王海军; 王春雨; 陈迪; 王全凯

来源：经济动物学报, 2010, (01): 26-29.

DOI：10.13326/j.jea.2010.01.003

• H5N1
• 禽流感
• 基质蛋白M1
• 原核表达
• 纯化 H5N1
• avian influenza
• matrix protein M1
• prokaryotic expression
• purification

为获得纯度大于90%的M1蛋白,构建重组质粒PET-22b-M1,将正确的重组质粒转化到大肠杆菌BL21(DE3)中,IPTG诱导表达,经SDS-PAGE检测分析表达形式和表达量,并经Ni2+柱亲和层析与柱层析纯化表达蛋白。结果表明:试验成功构建了pET-22b-M1表达载体;IPTG诱导后高效表达出分子质量约为28 ku的M1融合蛋白;纯化的目的蛋白在SDS-PAGE图谱上呈单一条带,且获得的M1蛋白纯度达95.4%。

• 出版日期2010
• 单位吉林农业大学