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摘要
大肠杆菌分子伴侣蛋白Dna K氮端核苷酸结合域(NBD,nucleotide-binding domain)的II-A和II-B子域之间的一些高度保守的扭链残基突变后(I202A,S203A,G223A,L227A,G228A),其ATPase活性也发生变化原因不清楚。我们通过同源建模的方法构建NBD与小分子ATP相互作用的各蛋白模型,使用分子动力学模拟方法研各模型的结构变化并尝试找出其与ATPase活性变化的关系。结果表明,除L227A外,所有突变模型T11烃基与ATP-γ磷酸基团间的距离与活性变化间具有明显规律;但是所有模型中,能影响与Dna J结合,从而影响ATPase活性的β220(214-221)部分的紧致性变化符合规律,进一步的蛋白对接实验证实了这一点,所以这些扭链残基突变体可能主要是通过这两个部分的变化,引起ATPase活性的改变。
- 出版日期2016
- 单位辽宁大学
