两种大豆胰蛋白酶抑制剂的抑制活性及二级结构分析比较

作者：黄惠华; 粱汉华; 郭乾初

来源：食品科学, 2005, (03): 46-49.

• 大豆胰蛋白酶抑制剂
• 圆二色谱
• 二级结构 soybean trypsin inhibitors
• circular dichroism
• secondary structure

研究了I型Kunitz大豆胰蛋白酶抑制剂(I-KSTI)和Bowman-Birk大豆胰蛋白酶抑制剂(BBTI)对胰蛋白酶的抑制活性及其二级结构的组成差异。发现I-KSTI及　BBTI对胰蛋白酶的抑制曲线分为两部分:活性急剧下降部分和缓慢下降部分。使胰蛋白酶的活性降为原来的一半时的I-KSTI和BBTI浓度为1.5μg/ml　和1.2μg/ml。使胰蛋白酶活性趋向于零(完全钝化)时的I-KSTI浓度为13.5μg/ml,而BBTI则为9μg/ml。两种抑制剂的存在不改变胰蛋白酶的Km值,但其Vmax随抑制剂浓度的增加而下降。表明其对胰蛋白酶的抑制作用是一种非竞争性抑制作用。远紫外圆二色谱的研究发...

• 出版日期2005
• 单位华南理工大学; 香港理工大学