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摘要
β-淀粉样多肽（β-amyloid peptide,Aβ）在细胞膜上的错误折叠和聚集与阿尔茨海默病的发病机理有关,研究Aβ和细胞膜之间的相互作用对于我们深入了解Aβ的聚集和毒性机制是非常必要的。本文运用全原子分子动力学模拟的方法,研究了Aβ29-35在DPPG磷脂分子层上聚集的原子水平的详细信息。模拟结果表明,DPPG的存在诱导Aβ（29-35）的构象发生了较大程度的变化,在带负电的DPPG磷脂分子层上聚集。Aβ（29-35）在DPPG磷脂分子层上的聚集是肽链-肽链之间和肽链-DPPG之间相互作用的共同结果。
- 出版日期2017
- 单位华南理工大学
