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摘要
目的研究牛血清蛋白(BSA)与肝素(HP)在溶液中的相互作用机理。方法通过共振光散射光谱(RLS)、紫外吸收光谱及荧光光谱来考察BSA与HP相互作用前后的光谱变化,考察体系的分子结合机理。结果随着HP的持续加入,体系RLS强度迅速增加;BSA在298 nm左右的吸收峰不断升高和蓝移;BSA的荧光强度出现了显著的下降,但当HP浓度进一步增大,BSA的荧光强度反而出现有规律的上升。结论 HP与BSA分子通过电子作用力以及疏水作用力生成分子间复合物,使得体系RLS强度增加,同时BSA的分子构象发生伸展。此外,BSA与HP分子间的相互作用与HP溶液浓度的高低有着密切的关系。
