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摘要
利用紫外吸收光谱、荧光光谱、圆二色(CD)光谱和分子对接计算探究了5,10,15-三[4-(N-甲基-吡啶)]咔咯镓配合物(1-Ga)与人血清蛋白(HSA)的相互作用.结果表明,HSA的荧光能被1-Ga静态猝灭,两者的结合常数为2.82×104L/mol,作用距离为3.342 nm.热力学参数显示1-Ga主要通过氢键和疏水作用与HSA结合,位点标记竞争实验表明1-Ga优先结合HSA的布洛芬位点Ⅱ.此外,紫外吸收光谱和CD光谱显示二者的相互作用会导致HSAα-螺旋结构的减少.分子对接计算结果表明1-Ga优先结合在HSA亚结构域ⅢA的位点Ⅱ疏水袋中.
