醋酸菌中乙醛脱氢酶的分离纯化及酶学性质

作者：张鸣明; 宋勇强; 李素岳; 胡先望; 梁宁; 张春园

来源：食品工业科技, 2018, 39(10): 100-104.

DOI：10.13386/j.issn1002-0306.2018.10.019

• 醋酸菌
• 乙醛脱氢酶
• 分离纯化
• 酶学性质

以实验室筛选得到的醋酸菌(Acetobacter pomorum)为实验菌株发酵产酶,通过细胞破壁,采用(NH4)2SO4沉淀、透析、DEAE-Sepharose离子交换层析及Superdex G-75凝胶过滤层析分离纯化得到乙醛脱氢酶的酶液,并考察其酶学性质。该酶分子质量为221.60 k Da,单个亚基分子质量约为54.41 k Da,为四聚体结构;纯酶液比活力20.25 U/mg,纯化倍数为10.16倍,乙醛脱氢酶(aldehyde dehydrogenase,ALDH)的回收率为6.53%。酶学性质研究表明,ALDH促进乙醛分解的最适温度为50℃,4050℃相对酶活力稳定性好;该酶的最适p H为7.0,当p H在5.57.5内酶活力表现稳定;金属离子对酶活性的影响实验表明,Na+、K+、Zn2+、Ba2+对该酶酶有不同程度抑制作用,而Mg2+、Ca2+、Al3+、Li+、Cu2+具有促进作用;ALDH的最适底物为乙醛,相对偏好直链醛类。ALDH活性较大,为后期表达和深入研究其生物学功能提供理论和数据支持。

• 出版日期2018
• 单位甘肃省商业科技研究所