摘要

用AS.1398中性蛋白酶酶解制备坛紫菜(Porphyrahaitanesis)ACE抑制肽,并经超滤膜、SephadexG-15凝胶层析和反相高效液相色谱(RP-HPLC)分离纯化,纯化产物测定其氨基酸组成,并运用基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱(MALDI-TOF-MS)测定分子质量。结果显示:坛紫菜酶解液经超滤分离获得分子质量小于2000D的组分ACE抑制活性最高,IC50为0.73mg/mL;该组分进行SephadexG-15凝胶层析分离得6个组分,组分E的IC50最小,为0.67mg/mL。组分E经RP-HPLC分离得峰6对ACE的抑制率最高,达到89.54%;峰6再次过RP-HPL...