黄孢原毛平革菌过氧化物酶的分离、纯化和酶学特性研究

作者：徐淑霞; 张跃灵; 张世敏; 王学东; 吴坤

来源：农业环境科学学报, 2007, (01): 295-300.

• 木质素过氧化物酶
• 锰依赖过氧化物酶
• 黄孢原毛平革菌
• 酶的纯化
• 酶学特性 lignin peroxidase(LiP)
• manganese peroxidase(MnP)
• Phanerochaete chrysosporium
• enzyme purification
• enzyme properties

从木质素降解菌Phanerochaetechrysosporium中纯化出两种木质素降解酶:木质素过氧化物酶(LiP)和锰依赖过氧化物酶(MnP)。经测定LiP和MnP的分子量分别为37kD和40kD,最适作用温度均是37℃;保温2h,LiP的半失活温度为40℃,MnP为45℃;LiP最适作用pH2.8,稳定pH2.2～5.2;MnP最适作用pH4.6,稳定pH4.0～7.0。Fe2+对LiP和MnP均表现出促进作用,Na+、K+、Ca2+、Mg2+、Zn2+、Fe3+、Ag+、Co2+、NH4+对LiP有促进作用,对MnP则表现出抑制作用。与此相反,Mn2+对MnP酶活的高效促进作用,对Li...

• 出版日期2007
• 单位中国科学院微生物研究所; 河南农业大学; 华中师范大学