摘要

Alternariaalternata是接触性活体营养菌寄生真菌纤细齿梗孢Olpitrichumtenellum的寄主真菌之一,该寄生过程中菌寄生真菌与寄主真菌的识别机制未见报道。本文分离、纯化了A. alternata菌丝细胞壁上的一种参与识别作用的特异性蛋白———凝集素,并对其特性以及在菌寄生过程中的作用做了初步研究,粗提液经硫酸铵分级沉淀, DEAE-Sepharose阴离子交换柱层析和SephacrylS 100分子筛层析等步骤便可获得凝胶电泳均一的凝集素AAL, 经凝胶过滤层析法测得分子量为37. 2kDa, 经糖染色鉴定为一种糖蛋白。孢子凝集试验表明,AAL对O. tenellum...

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