链霉菌M-Z18膜蛋白ε-聚赖氨酸降解酶的分离纯化、酶学性质及应用

作者：刘庆瑞; 陈旭升; 曾昕; 韩岱; 毛忠贵

来源：微生物学报, 2014, (09): 1022-1032.

DOI：10.13343/j.cnki.wsxb.2014.09.007

• ε-聚赖氨酸降解酶
• 链霉菌
• 分离纯化
• 聚合度
• 最小抑菌浓度 ε-poly-L-lysine-degrading enzyme
• Streptomyces
• purification
• degree of polymerization
• minimal inhibitory concentration

【目的】研究链霉菌Streptomyces sp.M-Z18ε-聚赖氨酸降解酶(Pld)的分离纯化及其生理生化特性,并利用该酶制备低聚合度ε-聚赖氨酸(ε-PL)。【方法】菌体细胞经超声破碎、NaSCN溶解和HiTrapTMButyl HP疏水层析制备到Pld,随后研究了其酶学性质、动力学和降解ε-PL过程,最后利用常量稀释法比较了不同聚合度范围ε-PL的最小抑菌浓度。【结果】从Streptomyces sp.M-Z18细胞膜上分离纯化到Pld,纯化倍数为80.4倍,回收率达到59.3%。以L-赖氨酰对硝基苯胺为底物,酶促反应的最适温度为37℃,最适pH为7.0,动力学常数Km为0.621 m...

• 出版日期2014
• 单位江南大学