多态性蛋白Mad2与其配体Cdc20~(121-138)的相互作用研究

作者：张会亭; 赵园园; 葛保胜; 黄方

来源：生物化学与生物物理进展, 2017, (03): 232-241.

• 多态性蛋白Mad2
• Cdc20
• 热力学
• 动力学
• 相互作用 Mad2
• Cdc20
• thermodynamics
• kinetics
• interaction

多态性蛋白Mad2是有丝分裂纺锤体检测点(SAC)的关键蛋白,也是多态性蛋白质家族中研究最广泛的成员之一.Mad2有两种不同的天然构象:O-Mad2和C-Mad2.Mad2构象间的转变及其与配体Cdc20间的相互作用对SAC发挥其生物学功能至关重要.本文利用荧光各向异性技术对O-Mad2和C-Mad2与配体TAMRA-Cdc20~(121-138)间相互作用的热力学及动力学过程进行了系统表征.结果表明:在无盐和低盐溶液(100 mmol/L NaCl)中,Mad2两种构象与Cdc20~(121-138)的平衡解离常数(K_D)均在10~(-6) mol/L,但C-Mad2与Cdc20~(121...

• 出版日期2017
• 单位中国石油大学（华东）