摘要

Mdp3是1个由876个氨基酸组成的蛋白质,其基因位于Xq26.3.利用pET32a(+)载体,构建了原核表达His-Mdp3融合蛋白的质粒pET32a(+)-Mdp3,转化到E.coli BL21(DE3)中,用IPTG诱导融合蛋白表达.摸索得到了His-Mdp3融合蛋白的最佳表达条件,并纯化得到大量纯度较高的蛋白质.利用从细菌中纯化的His-Mdp3蛋白免疫小鼠,得到针对Mdp3的抗体,并通过免疫印迹实验验证了该抗体的特异性.最后,用该抗体对细胞进行免疫荧光显微分析,发现Mdp3在细胞内呈现特异的定位模式.