分子动力学模拟Cu~(2+)对α-突触核蛋白(1-17)肽段构象变化的影响

作者：曹剑; 曹赞霞; 赵立岭; 王吉华

来源：Acta Physico - Chimica Sinica, 2012, (02): 479-488.

• 动力学模拟
• Cu2+-α-突触核蛋白
• 二级结构
• 自由能
• 纤维化聚集 Molecular dynamics simulations
• Cu2+-α-synuclein
• Secondary structure
• Free energy
• Fibrotic aggregation

利用分子动力学模拟研究铜离子(Cu2+)对α-突触核蛋白1-17号氨基酸肽段(α-synuclein(1-17))构象变化的影响,采用GROMOS 43A1力场对Cu2+-α-synuclein(1-17)复合体和α-synuclein(1-17)肽段单体分别进行了6组独立的分子动力学模拟,每组模拟时间为500ns,总模拟时间为3μs.研究结果表明:Cu2+与α-synuclein(1-17)肽段结合使其更易向β折叠片结构折叠,促进了其二级结构的形成,增强了构象的稳定性;Cu2+增大了α-synuclein肽段疏水残基的溶剂可及表面积,增强了其疏水残基的暴露程度.自由能分析指出,Cu2+-α-...

• 出版日期2012
• 单位德州学院; 山东师范大学