大肠杆菌(Escherichia coli)LexA蛋白的结构与功能

作者：孙宏伟; 范丽菲; 莫日根

来源：中国生物化学与分子生物学报, 2013, 29(12): 1136-1144.

DOI：10.13865/j.cnki.cjbmb.2013.12.011

• LexA蛋白
• 分子结构
• 自我切割
• 进化 LexA protein
• conformation
• autocleavage
• evolution

LexA蛋白首先在大肠杆菌(Escherichia coli)中作为SOS反应的重要调节因子之一被发现.LexA蛋白含有202个氨基酸,由N端DNA结合结构域和C端催化核心结构域构成.细胞中LexA蛋白大都以二聚体形式存在,并且有可切割和不可切割两种构象.在正常生理条件下,LexA特异性结合16 bp的保守序列5'-CTGTN8ACAG-3',即SOS盒,抑制约50个基因的表达.当发生DNA损伤时,活化的RecA蛋白通过稳定LexA蛋白可切割构象,促进LexA蛋白Ala84-Gly85间肽键的切割,产生的C端LexA85-202和N端LexA1-84被蛋白酶ClpXP和Lon快速降解.LexA...

• 出版日期2013
• 单位内蒙古大学; 生命科学学院