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摘要
大豆过氧化物酶(Soybean peroxidase,SBP)是一类主要催化过氧化氢的氧化还原酶,具有耐热性高和pH适用范围宽等优点。利用已构建好的重组表达载体pPICZα-A-sbp,通过氯化锂化学转化法将重组质粒转化进入毕赤酵母GS115中,并在甲醇诱导下进行表达。利用SDS-PAGE法和愈创木酚法测定了重组菌株的SBP表达活性。结果显示,重组毕赤酵母表达了分子量约为40 KD的SBP蛋白,同时发酵24 h后SBP表达活性开始迅速增高,发酵72 h SBP表达活性达到最大,并筛选出表达活性高的菌株。
- 出版日期2010
- 单位西北师范大学; 甘肃省医学科学研究院
