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摘要
以碱溶酸沉法提取黄粉虫蛋白（Tenebrio molitor protein isolates,TPI），探究了热处理和动态高压微射流处理对其理化、功能和体外消化性质的影响。研究结果表明：天然TPI主要由疏水相互作用、氢键及二硫键稳定高级结构。热处理和微射流处理均可诱导TPI聚集体的形成，且这种聚集可能是以疏水性聚集为主。热处理TPI的溶解性略有降低，可能是由于热处理导致蛋白内部疏水基团暴露，削弱了TPI与水分子间的相互作用；高压微射流的机械作用增强了蛋白与水分子间的相互作用，显著提升了TPI的溶解性，且与处理压力呈正相关。中性条件下，50 MPa和100 MPa微射流处理TPI的溶解度由24.05%分别提升至50.08%和64.81%。热处理改善了TPI的乳化活性和泡沫性质，但降低了其乳化稳定性；微射流处理增强了TPI的泡沫稳定性，但对其乳化性能和起泡性均无显著影响。两种物理处理均提升了TPI的体外消化抗性，其中，90℃和120℃热处理TPI的氮释放量由39.53%分别降至35.58%和33.90%，微射流处理TPI在17 ku附近的亚基无法在体外消化过程中被完全水解。
- 出版日期2022-11-4
- 单位食品科学与工程学院; 华南理工大学; 广东省农业科学院蚕业与农产品加工研究所; 广东省农产品加工重点实验室
