摘要

采用正丁醇抽提、高速离心、SephadexG-100凝胶层析及 DEAE-纤维素离子交换柱层析等方法,从犊牛的肝、肾、骨、小肠等脏器中提纯了碱性磷酸酶[Alkaline phasphatase,AKP,EC 3·1·3·1).达到 PAGE 纯.并对各脏器来源 AKP 同工酶的部分性质进行了研究,发现 AKP 同工酶间在电泳迁移率、热敏感及对抑制剂脲的敏感性方面均有明显差异.可用于判别 AKP 的组织来源。而通常被认为是器官特异性抑制剂的 L-亮氨酸及 L-苯丙氨酸在低浓度时对各脏器来源的 AKP 均无显著影响.与文献报道不同,推测氨基酸对 AKP 活性的影响可能存在种属差异.

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