摘要

目的探究钙结合蛋白S100A16在胰岛素抵抗中的作用。方法用S100A16抗体进行免疫沉淀,然后用蛋白质谱分析寻找与S100A16相互作用的蛋白。实验1转染Vector质粒的HepG2细胞作为对照,用转染shRNA质粒、S100A16过表达质粒干预作为处理组。实验2以慢性胰岛素刺激细胞构建胰岛素抵抗模型,采用转染shRNA质粒的细胞作为对照,用未转染和转染Vector质粒干预作为处理组。实验3以不做任何处理的细胞作为对照,在胰岛素抵抗模型中用吡格列酮干预作为处理组。Western blot检测相关蛋白的表达水平。组间比较采用成组t检验。结果与转染Vector质粒比较,转染S100A16过表达质粒中胎球蛋白A表达(1.39±0.54比2.85±0.25)水平上调(P < 0.05);与转染Vector质粒比较,转染shRNA质粒胎球蛋白A蛋白表达 (0.36±0.03比0.20±0.03)水平降低(P < 0.01)。在胰岛素抵抗条件下,与转染shRNA质粒的细胞比较,未转染和转染Vector质粒的IRS-2蛋白表达 (0.11±0.04比1.65±0.48)水平上调 (P < 0.01);与不做任何处理的细胞比较,用吡格列酮处理的细胞IRS-2表达 (0.26±0.11比0.52±0.05)水平上升 (P < 0.01)。结论 S100A16在HepG2细胞中通过胎球蛋白A促进胰岛素抵抗。

  • 出版日期2020
  • 单位南京医科大学第一附属医院